Acelerando a degradação do plástico no meio ambiente: estudo pesquisa resistência ao calor de enzimas
Numerosos plásticos são principalmente biodegradáveis, mas são degradados muito lentamente ao ar livre, águas residuais ou usinas de compostagem. Enzimas conhecidas com a capacidade de degradar plásticos poderiam resolver esse problema.
Numerosos plásticos são principalmente biodegradáveis, mas são degradados muito lentamente ao ar livre, águas residuais ou usinas de compostagem. Enzimas conhecidas com a capacidade de degradar plásticos poderiam resolver esse problema.
Para fazer isso, no entanto, eles devem ser capazes de suportar altas temperaturas. Uma equipe interdisciplinar do Centro de Pesquisa Colaborativa “Microplásticos” da Universidade de Bayreuth apresentou novos métodos na revista Biomacromolecules que são um pré-requisito crucial para proteger as enzimas do calor elevado. Se as enzimas forem termicamente estáveis, elas podem ser adicionadas aos plásticos biodegradáveis durante a produção e posteriormente acelerar a degradação natural.
Em princípio, a degradação natural do plástico no meio ambiente poderia ser acelerada com a ajuda de enzimas. Por exemplo, a enzima proteinase K é capaz de atacar e quebrar moléculas de PLLA. Esta capacidade de certas enzimas para degradar plásticos poderia ser explorada de forma otimizada se fosse possível equipar os plásticos biodegradáveis com estas enzimas durante a sua produção.
As enzimas então se tornariam ativas no meio ambiente, em águas residuais ou em usinas de compostagem. No entanto, precisamente esta solução atraente para o problema foi até agora evitada pelo fato de que a extrusão por fusão é usada na produção industrial de poliésteres alifáticos e outros plásticos biodegradáveis.
Esta é uma etapa de produção indispensável que ocorre em temperaturas muito altas, bem acima de 100 graus Celsius. Até agora, não foi encontrada nenhuma maneira de proteger as enzimas o suficiente para mantê-las estáveis em altas temperaturas e, assim, preservar funções essenciais, como a capacidade de degradar plásticos. Havia uma falta de métodos científicos que pudessem ser usados para obter dados precisos sobre a resistência ao calor das enzimas.
Neste ponto, a equipe interdisciplinar do Bayreuth Collaborative Research Centre 1537 “Microplastics” já fez um progresso decisivo. Em colaboração com o Instituto Federal de Pesquisa e Teste de Materiais (BAM), os cientistas desenvolveram métodos quantitativos usando a proteinase K como exemplo, que permitem que a estabilidade térmica das enzimas seja determinada com um nível de detalhe nunca antes alcançado – até uma temperatura de 200 graus Celsius.
“Com os métodos que apresentamos em nosso novo estudo, será possível preservar as enzimas da decomposição térmica muito melhor do que antes. Temos agora em mãos uma ferramenta confiável para avaliar as medidas técnicas desenvolvidas e propostas para proteger as enzimas em termos de eficácia, ” diz o primeiro autor do estudo, Chengzhang Xu, estudante de doutorado na cadeira de Química Macromolecular II da Universidade de Bayreuth.
Ela já está de olho em novas etapas de pesquisa: “Em Bayreuth, pretendemos explorar novos métodos de encapsulamento resistente ao calor da proteinase K. O encapsulamento parece ser uma maneira promissora de introduzir enzimas na produção de plásticos biodegradáveis”.
“Os resultados da pesquisa que alcançamos usando a proteinase K como exemplo são potencialmente transferíveis para outras proteínas. Eles, portanto, fortalecem uma direção de pesquisa ainda jovem que está desenvolvendo novos materiais híbridos baseados em plásticos enzimaticamente degradáveis que podem ser deformados sob o calor. Esses materiais não apenas servem para combater os resíduos microplásticos, mas também podem apoiar o desenvolvimento de novos medicamentos ou a regeneração de tecidos doentes ou danificados, por exemplo”, diz o Prof. Dr. Andreas Greiner, titular da Cátedra de Química Macromolecular II, que coordenou o trabalho de pesquisa .
Fonte: Chengzhang Xu et al, Investigation of the Thermal Stability of Proteinase K for the Melt Processing of Poly(l-lactide), Biomacromolecules (2022). DOI: 10.1021/acs.biomac.2c01008
